晶体结构的自由、IMP -和GMP-bound大肠杆菌次黄嘌呤phosphoribosyltransferase。
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Guddat LW Vos年代,马丁•杰Keough DT,德泽J
晶体结构的自由、IMP -和GMP-bound大肠杆菌次黄嘌呤phosphoribosyltransferase。
蛋白质科学。2002年7月,11 (7):1626 - 38。
- PubMed ID
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12070315 (在PubMed]
- 文摘
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晶体结构已经决定免费大肠杆菌次黄嘌呤phosphoribosyltransferase(产生HPRT) 2.9(分辨率)和复杂的酶反应产物,肌苷5 '一磷酸(IMP)和鸟苷5 '一磷酸(GMP)(2.8决议)。的已知6-oxopurine phosphoribosyltransferase (PRTase)结构,大肠杆菌产生HPRT结构最相似的Tritrichomonas胎儿HGXPRT rmsd 150 Calpha原子为1.0 a。比较自由和产品结构的侧链Phe156和多肽链附近绑定IMP或GMP。nonproline cis肽键,还发现其他一些6-oxopurine PRTases,观察到Leu46和Arg47之间在自由和多元结构。对于催化发生,6-oxopurine PRTases要求二价金属离子,通常在体内镁(2 +)。在自由结构中,镁(2 +)是协调的侧链Glu103 Asp104。这对于稳定交互可能重要的酶催化。大肠杆菌产生HPRT是独特的在已知6-oxopurine PRTases,它表现出明显的偏好为底物对黄嘌呤和次黄嘌呤鸟嘌呤。的结构表明,它的底物特异性是由于模式绑定的基地。的羰基氧在大肠杆菌产生HPRT Asp163可能形成氢键的2-exocyclic氮鸟嘌呤(HPRT-guanine-PRib-PP-Mg(2 +)复杂)。 However, hypoxanthine does not have a 2-exocyclic atom and the HPRT-IMP structure suggests that hypoxanthine is likely to occupy a different position in the purine-binding pocket.