生物素羧化酶动力学的建模和数值模拟:对half-sites反应性的影响。

文章的细节

引用

复制到剪贴板

德奎罗斯女士,沃尔德罗普GL

生物素羧化酶动力学的建模和数值模拟:对half-sites反应性的影响。

J理论的医学杂志2007年5月7日,246 (1):167 - 75。Epub 2006年12月28日。

PubMed ID

17266990 (在PubMed

]

文摘

生物素羧化酶催化的ATP-dependent生物素羧化作用,是一个组件的多酶的复杂的乙酰辅酶a羧化酶,催化承诺的第一步在所有生物的脂肪酸合成。在大肠杆菌,生物素羧化酶的存在为其中每个单元包含一个完整的活性部位。在一项研究(Janiyani, K。Bordelon, T。沃尔德罗普,基准线,J.E. Cronan Jr .),2001年。生物。化学。276年,29864 - 29870),建立了混合二聚体亚基之一是野生型和另一个包含活性位点突变,降低活动至少100倍。混合二聚体的活动仅略大于突变为的活动,远低于预期的50%的活动完全独立活跃的网站。因此,有生物素羧化酶的两个单元之间的通信。的主要负面影响野生型活性位点的突变是解释为催化循环交替为活跃的网站。 In order to test the hypothesis of oscillating catalytic cycles, mathematical modeling and numerical simulations of the kinetics of wild-type, hybrid dimers, and mutant homodimers of biotin carboxylase were performed. Numerical simulations of biotin carboxylase kinetics were the most similar to the experimental data when an oscillating active site model was used. In contrast, alternative models where the active sites were independent did not agree with the experimental data. Thus, the numerical simulations of the proposed kinetic model support the hypothesis that the two active sites of biotin carboxylase alternate their catalytic cycles.

beplay体育安全吗DrugBank数据引用了这篇文章

药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
生物素	Methylcrotonoyl-CoA羧化酶β链,线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节