生物化学和晶体衬底绑定和构象分析乙酰辅酶a合成酶的变化。

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瑞格尔,卡尼JM,活动

生物化学和晶体衬底绑定和构象分析乙酰辅酶a合成酶的变化。

生物化学。2007年6月5日,46 (22):6536 - 46。2007年5月12日Epub。

PubMed ID

17497934 (在PubMed

]

文摘

adenylate-forming酶,包括酰coa合成酶、腺苷酸的域non-ribosomal肽合成酶(nrp),萤火虫荧光素酶,执行两个半反应在乒乓机制。我们已经提出了一个域交替这些酶的机制,在完成最初的腺苷酸反应,这些酶的c端领域经历了一个140度旋转执行第二个thioester-forming半反应。突变酶的结构和动力学数据支持这一假说。我们在座的突变沙门氏菌血清乙酰辅酶a合成酶(Acs)和测试的酶催化完成的反应能力和腺苷酸半反应。替换的Lys609丙氨酸产生一种酶,这种酶不能催化的腺苷酸反应,尽管Gly524亮氨酸替换无法催化还完整的反应催化与活动与野生型酶腺苷酸半反应。这两个残基的位置,位于移动c端领域,大力支持域交替的假设。我们还展示了稳态动力学数据的公认的substrate-binding残留物和证明没有一个残留在口述辅酶a绑定中起着主导作用。我们还创建了两个活性位点的突变改变酰基底物特异性。最后,野生型Acs的晶体结构和突变体R194A R584A, R584E, K609A, V386A提出了支持生化分析。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
磷酸腺苷	Acetyl-coenzyme合成酶,细胞质	蛋白质	人类	未知的	产品的	细节

多肽

的名字	UniProt ID
Acetyl-coenzyme一合成酶	Q8ZKF6	细节