从大肠杆菌的纯化和表征GlcNAc-6-P 2-epimerase K92。

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马费列罗,Martinez-Blanco H, Lopez-Velasco FF, Ezquerro-Saenz C, Navasa N, Lozano年代,Rodriguez-Aparicio磅

从大肠杆菌的纯化和表征GlcNAc-6-P 2-epimerase K92。

Acta Biochim波尔。2007;(2):387 - 99。Epub 2007年6月14日。

PubMed ID

17565386 (在PubMed

]

文摘

N-Acetylmannosamine (ManNAc)是第一个提交唾液酸代谢的中间。因此,机制,控制细胞内ManNAc水平唾液酸的生产有重要的调控作用。在原核生物中,UDP-N-acetylglucosamine GlcNAc 2-epimerase和GlcNAc-6-P 2-epimerase两种酶有能力从UDP-GlcNAc生成ManNAc GlcNAc-6-P,分别。我们第一次纯化原生GlcNAc-6-P 2-epimerase细菌来源的明显的同质性(1 200倍)使用Butyl-agarose, DEAE-FPLC Mannose-6-P-agarose色谱法。通过SDS /页面显示纯酶分子质量为38.4 + / - 0.2 kDa。在pH值为7.8时达到最大活动和37度c。在这种情况下,K (m) GlcNAc-6-P计算为1.5毫米。2-epimerase活动激活了Na(+)和抑制mannose-6-P但不是mannose-1-P。遗传分析显示高同源性与细菌异构酶。GlcNAc-6-P 2-epimerase来自大肠杆菌K92 ManNAc-inducible蛋白质和发现早期的对数增长的阶段。我们的研究结果表明,与UDP-GlcNAc 2-epimerase,促进唾液酸的生物合成,GlcNAc-6-P 2-epimerase起到分解的作用。当使用ManNAc作为碳源大肠杆菌的生长,这种酶转换生成的细胞内ManNAc-6-P GlcNAc-6-P,转移的代谢通量ManNAc GlcNAc。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
N-Acetylglucosamine	N-acylglucosamine 2-epimerase	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节