两个构象的水晶人类tRNA synthetase-tRNA复杂:对蛋白质合成的影响。
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杨XL, Otero陆地,Ewalt KL,刘J, Swairjo MA Kohrer C, RajBhandary UL、弧拱RJ McRee DE舒密尔P
两个构象的水晶人类tRNA synthetase-tRNA复杂:对蛋白质合成的影响。
EMBO j . 2006年6月21日,25 (12):2919 - 29。2006年5月25日Epub。
- PubMed ID
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16724112 (在PubMed]
- 文摘
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氨酰化的tRNA是蛋白质合成的第一步。在这里,我们报告人力tryptophanyl-tRNA合成酶和tRNATrp co-crystal结构。据报道,这种酶相互作用直接与延长因子1α,携带带电tRNA核糖体。从50/50%晶体生成的带电和不带电tRNATrp混合物。这些晶体捕获的两个构象复杂,这是几乎相同的蛋白质和绑定色氨酸。他们是杰出的tRNA绑定。卸货tRNA绑定在一,二聚物,与反密码子和受体相互作用单独的子单元。在这个cross-dimer tRNA复杂,类我酶类II-like tRNA绑定模式。这个结构占人类TrpRS的生化研究,包括导致充电。在另一个构象,假定aminoacylated tRNA注定只有反密码子,受体阻止被自由和空间互动与EF-1alpha精确,表明氨酰化的产品可以直接交给EF-1alpha蛋白质合成的下一步。
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