比较人类造型PHOSPHO1揭示了一组新的磷酸酶在haloacid dehalogenase总科。
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斯图尔特AJ,施密德R, Blindauer CA, Paisey SJ, Farquharson C
比较人类造型PHOSPHO1揭示了一组新的磷酸酶在haloacid dehalogenase总科。
蛋白质Eng。2003年12月,16 (12):889 - 95。
- PubMed ID
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14983068 (在PubMed]
- 文摘
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PHOSPHO1最近证实,磷酸酶的表达是调节在矿化细胞,涉及无机磷酸盐的生成矩阵矿化,一个骨骼发展的核心过程。这种酶属于haloacid dehalogenase(已经)总科magnesium-dependent水解酶。然而,自然基质(s)是迄今为止未知的和不知道结构信息。我们已确定同源蛋白质在许多物种和模仿人类PHOSPHO1基于磷酸丝氨酸磷酸酶的晶体结构(PSP)产甲烷球菌属jannaschii。模型包括催化毫克(2 +)atom绑定通过三个守恒的Asp残留物(Asp32 Asp34和Asp203);O-ligands也由磷酸阴离子和两个水分子。额外的残留参与PSP-catalysed水解是守恒的,是附近,表明两个酶共享类似的反应机理。PHOSPHO1, PSP的残留物,赋予酶的底物特异性(Arg56、Glu20 Met43和Phe49)是守恒的。相反,我们建议两个完全守恒的Asp残留物(Asp43和Asp123),没有出现在psp上贡献在PHOSPHO1底物特异性。我们的研究结果表明,PHOSPHO1不是私人参建的亚科,但成员属于一个小说,密切相关的酶组内总科。