构象运动和协调氨基酸,ATP和tRNA绑定threonyl-tRNA合成酶。

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Torres-Larios, Sankaranarayanan领导R,里斯B, Dock-Bregeon AC,莫拉D

构象运动和协调氨基酸,ATP和tRNA绑定threonyl-tRNA合成酶。

J杂志。2003年8月1日,331(1):201 - 11所示。

PubMed ID

12875846 (在PubMed

]

文摘

的晶体结构threonyl-tRNA合成酶(ThrRS)从金黄色葡萄球菌,ATP和模拟的threonyl腺苷酸,。以前一起确定大肠杆菌ThrRS不同基质结构,它们允许绑定的影响的综合分析所有的基板:苏氨酸,ATP和tRNA。tRNA,插入受体n端结构域和催化域之间的手臂,导致大量的旋转。在催化领域,活性位点周围的四个区域显示显著的构象变化在绑定不同的基质。绑定的苏氨酸诱发的运动多达50个氨基酸残基。绑定的ATP触发位移,一样大8 C(α)在某个位置,strand-loop-strand地区的核心β褶板。其他两个地区合作的方式移动绑定的苏氨酸或ATP:主题2循环,在第一步中扮演着重要的角色的氨酰化反应,顺序循环,活跃网站关闭腔当基质。tRNA与所有四个移动区域,最初几个残留绑定到苏氨酸或ATP切换到他们可以联系tRNA的位置。三个这样的构象开关可以发现,每个人在不同的地区移动。结构分析表明,小基板可以在任何顺序绑定,它们必须在生产之前tRNA绑定可以发生。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
苏氨酸	苏氨酸——tRNA连接酶,胞质	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节