环连接酶praja2对PKA稳定性和信号传导的控制。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
Lignitto L, Carlucci A, Sepe M, Stefan E, Cuomo O, Nistico R, Scorziello A, Savoia C, Garbi C, Annunziato L, Feliciello A
环连接酶praja2对PKA稳定性和信号传导的控制。
中国生物医学工程学报，2011;13(4):412-22。doi: 10.1038 / ncb2209。2011年3月20日。
- PubMed ID
-
21423175 (PubMed视图]
- 摘要
-
g蛋白偶联受体(gpcr)的激活激活了环AMP的区隔化脉冲。cAMP的主要细胞效应物是蛋白激酶A (PKA)，它是一种由两个调节(R)和两个催化(PKAc)亚基组成的无活性全酶。与R亚基结合的cAMP解离全酶并释放催化部分，从而磷酸化一系列细胞蛋白。ppkac和R分量的重新结合终止了信号。在这里，我们报道了环连接酶praja2控制哺乳动物R亚基的稳定性。Praja2与PKA形成稳定的复合物，并被PKA磷酸化。升高的cAMP水平促进praja2介导的泛素化和随后的区隔化R亚基的蛋白水解，导致被激活的激酶持续的底物磷酸化。Praja2是有效的核cAMP信号传导和pka介导的长期记忆所必需的。因此，praja2调节R亚基的总浓度，调节cAMP对PKA信号输出的强度和持续时间。