DNA结合抑制因子核factor-kappaB p50 / p50取决于Ser337的磷酸化蛋白激酶催化亚基。
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侯官H, S,里恰尔迪RP
DNA结合抑制因子核factor-kappaB p50 / p50取决于Ser337的磷酸化蛋白激酶催化亚基。
J生物化学杂志。2005年3月18日,280 (11):9957 - 62。Epub 2005年1月7日。
- PubMed ID
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15642694 (在PubMed]
- 文摘
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NF-kappaB p50 / p50为主要与转录镇压。以前,我们证明的磷酸化NF-kappaB p50爵士(337)对DNA结合至关重要。在这里,我们报告p50爵士(337年)由蛋白激酶磷酸化的观察催化亚基(PKAc)在三种不同的细胞类型,这可能占p50常数绑定/ p50如果细胞DNA。这是演示了第一次通过证明治疗的细胞PKAc-specific抑制剂阻止p50 / p50 DNA结合。第二,磷酸化的p50 PKAc被替换了爵士(337)丙氨酸。第三,p50和PKAc蛋白激酶活性以及磷酸化p50发现co-fractionate凝胶过滤色谱法。最后,PKAc和p50被证明能够相互地co-immunoprecipitate,和他们的体育协会被PKA催化部位抑制肽。这表明p50 Ser的磷酸化(337)包括直接接触PKAc催化中心。与戏剧性的海拔核p50 / p65形成引起肿瘤坏死因子α,DNA结合p50 / p50为不是大大改变。综上所述,这些研究结果首次揭示PKAc之间有一个直接交互,p50占p50 Ser的本构磷酸化(337)和DNA的存在约束p50 / p50大部分休息的细胞核。 This mechanism of DNA binding by p50/p50 following phosphorylation of Ser(337) by PKAc may represent an important means for maintaining stable negative regulation of NF-kappaB gene expression in the absence of extracellular stimulation.