泛素Ser65磷酸化影响泛素结构,链组装和水解。
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瓦格斯塔夫杰瓦乌T, Swatek KN, Gladkova C, Pruneda约,米歇尔•马Gersch M,约翰逊厘米,弗洛伊德SM, Komander D
泛素Ser65磷酸化影响泛素结构,链组装和水解。
34 EMBO j . 2015年2月3;(3):307 - 25所示。doi: 10.15252 / embj.201489847。Epub 2014年12月19日。
- PubMed ID
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25527291 (在PubMed]
- 文摘
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蛋白质激酶PINK1最近被证明使磷酸化泛素(乌兰巴托)Ser65,和phosphoUb激活E3连接酶帕金变构。在这里,我们表明,PINK1可以使磷酸化每乌兰巴托在乌兰巴托链。此外,Ser65磷酸化改变乌兰巴托结构,生成两个构象的解决方案。一个晶体结构的主要构造类似于乌兰巴托,但改变表面性质。核磁共振显示第二个phosphoUb构象中beta5-strand滑动收缩c端尾由两个残留到乌兰巴托的核心。我们进一步证明phosphoUb E1-mediated E2充电但没有影响可以影响放电的E2酶形成polyUb链。(值得注意的是,UBE2R1) - CDC34 UBE2N / UBE2V1——(UBC13 / UEV1A), TRAF6——HOIP-mediated链组装由phosphoUb抑制。虽然Lys63-linked poly-phosphoUb认可TAB2 NZF乌兰巴托绑定域(钻井),10的12 deubiquitinases(配音),包括USP8 USP15和USP30受损在水解phosphoUb链。因此,乌兰巴托磷酸化影响泛素化和deubiquitination帕金之外的级联激活,可能提供一个独立的层在乌兰巴托的监管系统。