从产甲烷球菌属催化和热力学性质tetrahydromethanopterin-dependent丝氨酸hydroxymethyltransferase jannaschii。

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Angelaccio年代,Chiaraluce R, Consalvi V, Buchenau B, Giangiacomo L F之旅,Contestabile R

从产甲烷球菌属催化和热力学性质tetrahydromethanopterin-dependent丝氨酸hydroxymethyltransferase jannaschii。

J生物化学杂志。2003年10月24日,278 (43):41789 - 97。Epub 2003 8月5。

PubMed ID

12902326 (在PubMed

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文摘

的反应催化丝氨酸hydroxymethyltransferase (SHMT),转让Cbeta丝氨酸tetrahydropteroylglutamate,代表在真核生物和真细菌一个碳的主要来源(C1)单位数基本生物合成的过程。在许多古菌,C1单位是由改性pterin-containing化合物,,虽然tetrahydropteroylglutamate相关结构,发挥独特的功能作用。Tetrahydromethanopterin,这种化合物和一些变异的硫酸盐还原和产甲烷古菌的改良的叶酸。SHMT从古生菌可用信息,这些生物体的代谢酶的作用还不清楚。这贡献报告纯化和表征的重组SHMT hyperthermophilic产烷生物产甲烷球菌属jannaschii。酶特征对其催化,光谱和热力学性质。Tetrahydromethanopterin被发现优惠蝶啶衬底。Tetrahydropteroylglutamate也可以参加hydroxymethyltransferase反应,尽管效率很低。酶与底物类似物的催化特性和在缺乏蝶啶衬底也非常类似于SHMT隔绝真核生物或真细菌。另一方面,m . jannaschii酶显示增加thermoactivity和耐变性剂对酶纯化嗜中温来源。 The results reported suggest that the active site structure and the mechanism of SHMT are conserved in the enzyme from M. jannaschii, which appear to differ only in its ability to bind and use a modified folate as substrate and increased thermal stability.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
四氢叶酸	丝氨酸hydroxymethyltransferase,线粒体	蛋白质	人类	未知的	代数余子式	细节