小说poly-gamma-glutamate-processing酶催化gamma-glutamyl DD-amidohydrolysis。
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中村Ashiuchi M H,山本M, Misono H
小说poly-gamma-glutamate-processing酶催化gamma-glutamyl DD-amidohydrolysis。
J Biosci Bioeng。2006年7月,102 (1):60-5。
- PubMed ID
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16952838 (在PubMed]
- 文摘
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枯草芽孢杆菌的pgd基因产物,pgd,劈开poly-gamma-glutamate (PGA) endo-peptidase-like时尚。然而,它的催化性质仍然是模糊的。在这项研究中,一个简单的试验,使用1-fluoro-2 pgd酶,4-dinitrobenzene发达,pgd的一些特点,如最佳pH值、检查。酶被thiol-modifying试剂强烈抑制,表明它具有重要的半胱氨酸残基(s)催化。pgd表现出高亲和力PGA,主要由D-glutamate残留,但是没有亲和力PGA只由L-glutamate残留物(L-PGA)。酶处理DL-copolymer-type PGA (DL-PGA)平均分子质量1000 kDa high-molecular-mass L-glutamate-rich片段(平均200 kDa), L-rich PGA的片段,和low-molecular-mass片段主要由D-glutamate组成残留物(平均5 kDa), D-fragment。深化我们对pgd酶的催化性质的理解,我们分析了结构的N - c端区域,发现D-glutamyl残留先后撒谎甚至两端L-rich PGA片段。我们的观察表明,pgd的小说endo-peptidase专门开辟gamma-amide两D-glutamate残留在PGA,之间的联系。,gamma-glutamyl DD-amidohydrolase。酶可能是有用的在枯草芽孢杆菌的生化处理DL-PGA。
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