重组ferredoxin-dependent谷氨酸合酶的属性集胞藻属PCC6803。比较与Azospirillum brasilense NADPH-dependent酶及其孤立的α亚基。

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Ravasio年代,多塞纳L, Martin-Figueroa E, Florencio FJ, Mattevi,莫兰迪P, B Curti Vanoni马

重组ferredoxin-dependent谷氨酸合酶的属性集胞藻属PCC6803。比较与Azospirillum brasilense NADPH-dependent酶及其孤立的α亚基。

生物化学,2002年6月25日,41(25):8120 - 33所示。

PubMed ID

12069605 (在PubMed

]

文摘

重组ferredoxin-dependent谷氨酸合酶的属性集胞藻属的PCC6803动能和光谱测定方法相比所表现出的细菌NADPH-dependent酶形式。ferredoxin-dependent酶被发现类似于细菌谷氨酸合酶α亚基对代数余子式的内容(一个FMN代数余子式和一个[3 fe-4s]集群/酶亚基),整体吸光度特性和反应的FMN N与亚硫酸盐(5)位置,如预期类似的一级结构的ferredoxin-dependent谷氨酸合酶和细菌NADPH-dependent谷氨酸合酶α亚基。铁氧还蛋白和NADPH-dependent酶被发现对中点电位值明显不同的FMN代数余子式和[3 fe-4s]集群,不消极ferredoxin-dependent酶形式。这个特性是,至少部分负责L-glutamate催化的高效氧化这种酶的形式,但不是由细菌NADPH-dependent同行。与早些时候报告方差ferredoxin-dependent谷氨酸合酶,在集胞藻属酶[3 fe-4s]集群不是等位黄素代数余子式。目前的研究还表明,减少铁氧还蛋白绑定到ferredoxin-dependent谷氨酸合酶是必要的为了激活反应步骤如谷氨酰胺绑定、水解、氨从谷氨酰胺amidotransferase网站转移到谷氨酸合酶的酶。因此,ferredoxin-dependent谷氨酸合酶催化活动似乎控制和协调发生在子站通过调节谷氨酰胺的反应amidotransferase网站。与减少铁氧还蛋白似乎是必要的,但不充分,触发所需的激活构象变化。

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
谷氨酸	GMP合成酶(glutamine-hydrolyzing)	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节