净化通过使用amastatin亲和色谱法从猪肾和氨肽酶的性质。
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托比H,小岛F, Aoyagi T, Umezawa H
净化通过使用amastatin亲和色谱法从猪肾和氨肽酶的性质。
Biochim Biophys学报。1980年6月13日,613 (2):459 - 68。
- PubMed ID
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7448199 (在PubMed]
- 文摘
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1。Amastatin,特定的氨肽酶抑制剂(L-alpha-aspartyl (L-alpha-glutamyl)肽水解酶,EC 3.4.11.7),被这与一个琼脂糖矩阵和亲和色谱法氨肽酶纯化猪肾脏是作为一个单一的蛋白由丙烯酰胺凝胶电泳显示。2。氨肽酶的纯化710倍,只有酸性氨基酸beta-naphthylamide水解。最佳pH值和最适温度为7.5和45 - 50摄氏度,分别。3所示。分子量约。g - 200 300 000由交联葡聚糖凝胶过滤。4所示。氨肽酶的活性不受含巯基的代理,s游离代理和丝氨酸蛋白酶抑制剂,但被金属螯合剂抑制强烈,增强了碱土金属。 5. Amastatin inhibited aminopeptidase A in a competitive manner with L-glutamic acid beta-naphthylamide, and the Ki value was calculated to be 2.5 x 10(-7) M. The inhibitory effect of amastatin on aminopeptidase A was not reversed by addition of Ca2+.