令人惊讶的精氨酸生物合成:重新评价微生物的酶学和演化的途径。

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徐Y, B Labedan Glansdorff N

令人惊讶的精氨酸生物合成:重新评价微生物的酶学和演化的途径。

Microbiol启杂志2007年3月,71 (1):36-47。

PubMed ID

17347518 (在PubMed

]

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主要方面通过乙酰化新创精氨酸生物合成途径的中间体在最近的微生物必须修改后的酶和基因的调查。酶N-acetylglutamate合成酶(提醒),曾经被认为是负责的第一个关键步骤通路,只存在于一个有限数量的细菌类群,缺席古生菌。在许多细菌,更短的蛋白质相关Gcn5-related N-acetyltransferase家庭似乎乙醯化l-glutamate;显然有些类似于c端,acetyl-coenzyme (CoA)绑定域的经典问题争论不休,而另一些则更多的远亲。短扰可以单基因产品,如分枝杆菌种虫害和栖热菌属小型或融合酶催化途径的最后一步(argininosuccinase),如Alteromonas-Vibrio小组的成员。这些蛋白质绑定谷氨酸如何还有待确定。在某些细菌,双官能鸟氨酸乙酰转移酶(即。,使用acetylornithine和乙酰辅酶a的捐助者乙酰基)占谷氨酸乙酰化作用。在许多古菌,酶负责谷氨酸乙酰化作用仍然是难以捉摸的,但可能与小说赖氨酸生物合成途径出现最近从基因组调查。在一些变形菌门(特别是Xanthomonadaceae)和拟杆菌门,通路的carbamoylation一步似乎涉及N-acetylornithine或N-succinylornithine而不是鸟氨酸。 The product N-acetylcitrulline is deacetylated by an enzyme that is also involved in the provision of ornithine from acetylornithine; this is an important metabolic function, as ornithine itself can become essential as a source of other metabolites. This review insists on the biochemical and evolutionary implications of these findings.

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药物靶点

药物	目标	类	生物	药理作用	行动
谷氨酸	N-acetylglutamate合酶、线粒体	蛋白质	人类	未知的	不可用	细节