氢氯噻嗪绑定到人类血清白蛋白诱导一些蛋白质的分子结构密实度:multi-spectroscopic和计算研究。
文章的细节
-
引用
-
Balaei F, Ghobadi年代
氢氯噻嗪绑定到人类血清白蛋白诱导一些蛋白质的分子结构密实度:multi-spectroscopic和计算研究。
J制药生物医学肛门。2019年1月5;162:1-8。doi: 10.1016 / j.jpba.2018.09.009。Epub 2018 9月5。
- PubMed ID
-
30218717 (在PubMed]
- 文摘
-
之间的交互氢氯噻嗪(HCTZ)利尿药,与人血清白蛋白(HSA)调查了不同的生物物理方法如紫外吸收、圆二色性(CD),傅里叶变换红外(ir)和荧光光谱在50 mM磷酸钠缓冲区,pH值7.4。荧光滴定实验的结果显示,HCTZ强烈的内在荧光淬灭HSA通过静态猝灭机制。结合常数和结合位点的数量计算使用Stern-Volmer情节。热力学分析绑定数据阐明,氢键和范德华相互作用中扮演了主要角色的绑定过程。计算蛋白质表面的疏水性(PSH)指数使用1-anilinonaphtalene-8-sulfonate表明相当大的衰减PSH价值的蛋白质发生在药物绑定。结合位点的HCTZ HSA被确认使用华法林和布洛芬作为网站标记,结果证实了分子对接研究。CD实验的结果表明,一些变化发生在蛋白质的结构在结扎。同时,红外光谱实验的结果是在良好的协议与CD实验。它看起来像HSA的二级和三级结构受到影响在HCTZ绑定。