高分辨率x射线结构人类去铁铁蛋白H-chain突变体和metal-binding网站与他们的活动。
文章的细节
-
引用
复制到剪贴板 -
杜桑,伯特兰L,色调L,克莱顿RR, Declercq JP
高分辨率x射线结构人类去铁铁蛋白H-chain突变体和metal-binding网站与他们的活动。
J杂志。2007年1月12日,365 (2):440 - 52。Epub 2006 10月7。
- PubMed ID
-
17070541 (在PubMed]
- 文摘
-
铁蛋白在本质上是一种分布广泛的蛋白质家族。在细菌、植物和动物细胞,铁蛋白作为可溶性,生物,无毒形式的铁提供者。动物来源的铁蛋白两种类型的亚基组成的异质共聚物,H和L,这主要是由不同的存在(H)或缺失(L)活性铁氧化酶的中心。我们报告的晶体结构四个人类H去铁铁蛋白变体在1.5埃分辨率。水晶衍生品使用锌(II)作为redox-stable替代铁(II),允许我们描述不同metal-binding网站。铁氧化酶中心,由网站A和B,结合金属偏爱的一个网站。此外,不同的锌(II)绑定网站被发现的三倍轴,4倍轴和腔表面附近的铁氧化酶中心。研究的重要性两个金属原子在铁氧化酶中心的距离,单引号和双取代谷氨酸27(网站)和谷氨酸107 (site B),两个轴向配体,由天冬氨酸残基。影响金属绑定和铁(II)氧化率的相关性进行了讨论。