体内和体外共价协会切除α1 (I)伴前肽与突变pNα2 (I)胶原蛋白链在原生胶原蛋白突变体在恰当牵拉,类型七世。
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Wirtz可,基恩博士,Hori H, Glanville RW, Steinmann B,饶VH,霍利斯特DW
体内和体外共价协会切除α1 (I)伴前肽与突变pNα2 (I)胶原蛋白链在原生胶原蛋白突变体在恰当牵拉,类型七世。
J生物化学杂志。1990年4月15日,265 (11):6312 - 7。
- PubMed ID
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2318855 (在PubMed]
- 文摘
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恰当牵拉式七世的原因(EDS七世)被认为是有缺陷的切除伴前肽(N-propeptide)的I型胶原由于缺乏胶原N-proteinase,负责正常的酶蛋白水解切除precursor-specific域。分子保留N-propeptide (pN-collagen分子)被认为导致缺陷fibrillogenesis和交联发生在巨大的关节松弛,关节错位,这各种各样的EDS的临床特点。最近的研究表明,一些EDS七世患者港小删除pro-alpha 1 (I)或pro-alpha 2 (I)链的I型胶原。我们发现一个18-amino酸删除(由于外显子outsplicing)突变pro-alpha 2 (I)链从这样一个病人。删除肽是交界段(键)连接α2 (I) N-propeptide和主要三重螺旋域;这短段导致联盟的这些后者领域并产生一个缩短pNα2 (I)链。直接提取组织胶原蛋白和pepsin-digested成纤维细胞胶原蛋白包含这个突变pNα2 (I)链和正常α1 (I)连锁店,但不是pNα1 (I)连锁店,表明相对较大的α1 (I) N-propeptideα1 (I)切除的相关链。α1 (I)的命运N-propeptide还不清楚,因此是否完整N-propeptide,事实上,保留在本地突变体胶原蛋白也不清楚。在这篇文章中,我们描述形态,化学和免疫化学研究表明,α1 (I) N-propeptide保留与突变体共价协会pNα2 (I)在本地突变体胶原蛋白分子在体内和体外。在这两种情况下,α1 (I) N-propeptides proteolytically裂解有关α1 (I)链。 These data suggest that retention of a partially cleaved, but essentially intact N-propeptide in mutant collagen may play a role in the pathogenesis of this disease.