替换的丝氨酸α1 (I)甘氨酸844年成骨不全症的严重变异最小撼动了I型胶原的三重螺旋。甘氨酸替换对热稳定性的影响要么是氨基酸特定的位置。
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包,Constantinou CD,氧化钾K,尼尔森KB, Prockop DJ
替换的丝氨酸α1 (I)甘氨酸844年成骨不全症的严重变异最小撼动了I型胶原的三重螺旋。甘氨酸替换对热稳定性的影响要么是氨基酸特定的位置。
J生物化学杂志。1989年11月25日,264 (33):19694 - 9。
- PubMed ID
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2511192 (在PubMed]
- 文摘
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最近的报告表明,一系列的渊源者有严重成骨不全症有单一结构的两个基本突变基因I型胶原氨基酸,取代笨重的甘氨酸残基侧链和三重螺旋的熔化温度下降。我们证明我培养的成纤维细胞胶原合成的类型与成骨不全症的严重形式渊源者包括正常分子和分子对修改的翻译后的反应。完整的I型胶原蛋白的热稳定性是正常的化验的蛋白酶消化条件下的热稳定性下降以前观察到与其他八个替换为甘氨酸在α1 (I)链。相比之下,四分之一长度B片段生成的热稳定性与脊椎动物胶原酶消化下降了2 - 3度相同的条件下。核苷酸序列的互补,基因组DNA的渊源者有一个替代的G等位基因之一proα1 (I)基因的密码子转换α1-glycine 844 -丝氨酸的密码子。结果还建立了,阿尔法1-serine 844是唯一的突变,可以考虑降低胶原酶热稳定性的片段。至少有两个可能的解释的失败α1-serine 844替换减少胶原蛋白分子的热稳定性而八类似突变融化温度下降。一种可能性是,甘氨酸替换位置特定的效果,因为并不是所有的甘氨酸残基做出同等贡献的三重螺旋合作区块展开predenaturation范围的温度。另一个可能的解释是,替换的甘氨酸,丝氨酸更少影响蛋白质的稳定性比替换由精氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸先前的研究。