在I型前胶原蛋白中以丝氨酸代替甘氨酸α 1-598和甘氨酸α 1-631的突变。对三螺旋热展开的影响是位置特异性的，并表明蛋白质通过一系列合作块展开。
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王晓明，王晓明，王晓明
在I型前胶原蛋白中以丝氨酸代替甘氨酸α 1-598和甘氨酸α 1-631的突变。对三螺旋热展开的影响是位置特异性的，并表明蛋白质通过一系列合作块展开。
生物化学学报，1998,15;26(3):1394 - 1394。
- PubMed ID
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2116413 (PubMed视图]
- 摘要
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两个具有成骨不全致死性变异的先显子培养的皮肤成纤维细胞合成了翻译后过度修饰的I型前胶原。对两个先证子的cdna和基因组dna分析表明，先证子I具有单碱基突变，将甘氨酸α 1-631的密码子转化为丝氨酸的密码子，而先证子II具有单碱基突变，将甘氨酸α 1-598的密码子转化为丝氨酸的密码子。虽然两个丝氨酸替换为甘氨酸的取代只相隔35个残基，但它们对胶原蛋白三螺旋的热展开有明显不同的影响。先证者I型前胶原蛋白(丝氨酸α 1-631)的热展开温度基本正常。相比之下，来自先证子II(丝氨酸α 1-598)的I型前胶原蛋白在20℃下被裂解成大约630个残基的易于识别的中间片段。来自两个先证子的前胶原蛋白，含有α链结构域的前775个氨基酸的胶原酶A片段在较低的温度下进行热展开。beplayapp先证子I的胶原酶A片段在36℃裂解为约600个氨基酸的中间产物，在37℃裂解为约510个残基的片段。先证子II的胶原酶A片段在32℃裂解为约630个残基beplayapp的中间产物，在36℃裂解为约600个残基的片段。来自两种突变前胶原蛋白的约510个残基片beplayapp段比来自正常I型胶原蛋白的775个残基的胶原酶A片段对蛋白酶消化更稳定。结果表明，甘氨酸取代对I型胶原热展开的影响具有高度的位置特异性。它们还为之前的一些迹象提供了直接证据，即蛋白质的三螺旋结构在预变性温度范围内经历了一系列相对独立的“合作块”的微观展开。