在具有致命成骨不全症的先证体中，半胱氨酸取代I型前胶原原α 1(I)链中的甘氨酸- α 1-691，破坏了c端取代位点的三螺旋结构。
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Steinmann B, Westerhausen A, Constantinou CD, Superti-Furga A, Prockop DJ
在具有致命成骨不全症的先证体中，半胱氨酸取代I型前胶原原α 1(I)链中的甘氨酸- α 1-691，破坏了c端取代位点的三螺旋结构。
生物化学杂志1991年11月1日;279 (Pt 3):747-52。
- PubMed ID
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1953667 (PubMed视图］
- 摘要
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患有致死性成骨不全症的先证患者的皮肤成纤维细胞合成了含有α 1(I)螺旋结构域半胱氨酸残基的I型前胶原蛋白。用蛋白酶消化法测定三螺旋的热稳定性表明，蛋白质热展开的温度降低。特别重要的是，通过蛋白酶消化测定热稳定性的观察显示，两个条带以2:1的比例存在，约为140和70 kDa;beplayapp140kda能带可还原为70kda能带。对片段的进一步分析表明，半胱氨酸突变在残基700附近产生了局部的三螺旋展开，并明显暴露了α 1(I)和α 2(I)链704位置的精氨酸残基。cdna和基因组dna的分析表明，一个单碱基突变将α 1(I)链甘氨酸-691的GGT密码子改变为半胱氨酸的TGT密码子。先证者父母的DNA中都没有发现这种突变。由于螺旋稳定性的蛋白酶测定产生了700个残基片段，这些残基在α 1-691处保留了二硫键结合的半胱氨酸残基，因此该结果首次表明I型前胶原中的甘氨酸取代可以改变c端到取代位点的三螺旋构象。