替换的I型胶原蛋白的半胱氨酸甘氨酸- 748在α1 (I)链异分子聚合与正常I型胶原蛋白,可以生成fractallike结构。
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Kadler KE, Torre-Blanco,足立E,沃格尔,Hojima Y, Prockop DJ
替换的I型胶原蛋白的半胱氨酸甘氨酸- 748在α1 (I)链异分子聚合与正常I型胶原蛋白,可以生成fractallike结构。
生物化学,1991年5月21日,30 (20):5081 - 8。
- PubMed ID
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2036375 (在PubMed]
- 文摘
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I型胶原的渊源者从培养纯化成纤维细胞成骨不全症的致命的变种。正常胶原和突变的蛋白质混合物含有半胱氨酸的替换原骨胶原甘氨酸在任何一个职业α1(我)链或proα1 (I)连锁店,部分或全部的disulfide-linked通过半胱氨酸在α1 - 748的位置。胶原当时检查了系统中生成胶原原纤维新创的乳沟pCcollagen胶原蛋白与胶原C-proteinase [Kadler et al。(1987)生物。化学,262,15696 - 15701]。正常变异的胶原蛋白和胶原蛋白被发现在各种实验条件下形成共聚物。有两个准备的蛋白质含量高α1 (I)链通过半胱氨酸disulfide-linkedα1 - 748,所有的大型结构形成有一个独特的,高度支化形态,满足分形的正式标准之一。准备的内容较低disulfide-linkedα1 (I)链形成原纤维直径的4倍,控制纤维。共聚物的形成也证明了突变的存在,胶原蛋白减少的速度将正常的胶原原纤维。此外,溶液浓度的平衡混合物的突变和正常的胶原蛋白是5-10-fold比正常的胶原蛋白。(抽象截断在250字)