替换的精氨酸甘氨酸85α1 (I)胶原链导致轻微的成骨不全症。三个离散域的变异提供了直接证据合作融化完整的I型胶原蛋白。
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迪克某人,朔尔茨点,Amenta PS, Constantinou CD, Levi-Minzi SA Gonzalez-Lavin L, Mackenzie JW
替换的精氨酸甘氨酸85α1 (I)胶原链导致轻微的成骨不全症。三个离散域的变异提供了直接证据合作融化完整的I型胶原蛋白。
生物化学杂志。1991年11月15日;266 (32):21827 - 32。
- PubMed ID
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1718984 (在PubMed]
- 文摘
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我们报告一个轻微的成骨不全症56岁男性主动脉瓣置换术手术。这个病人的主要缺陷是精氨酸甘氨酸85的替换的两个链α1 (I)原骨胶原。I型胶原蛋白的热稳定性合成了病人的培养皮肤成纤维细胞被酶消化了。突变的I型胶原蛋白的消化与胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶在增加温度按顺序生成三个离散的胶原碎片,大约有90、170和230个氨基酸短于正常的I型胶原蛋白。这个增量热变性表明合作熔块在I型胶原蛋白。这是第一个示范的合作区块融化的完整,基本正常你修改后的I型胶原蛋白。这融化的直接证据合作领域的毛边的I型胶原蛋白表明离散块的氨基酸作为核心网站稳定胶原螺旋。突变的位置I型胶原蛋白的α链相对于这些离散块的氨基酸可能影响的严重性疾病表型。