Gly85 Val替换proα1 (I)链导致轻微的成骨不全症和引入了对蛋白酶消化。
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瓦利M, Zolezzi F,莫特M, Antoniazzi F, F Stanzial, Tenni R, Pignatti P, Cetta G
Gly85 Val替换proα1 (I)链导致轻微的成骨不全症和引入了对蛋白酶消化。
欧元。1993 10月1日,217 (1):77 - 82。
- PubMed ID
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8223589 (在PubMed]
- 文摘
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在本文中,我们描述一个轻微的温和形式的成骨不全症引起的点突变在COL1A1 85 -缬氨酸甘氨酸转换。缬氨酸替代引入triple-helical域i型胶原蛋白的构象扰动导致容易消化蛋白酶。事实上,pepsin-treated胶原蛋白SDS /页面显示的存在微弱的乐队,α1之间的迁移(I)和α2 (I),介质和细胞层。胰蛋白酶消化乐队,α1 (I)的缩写形式,有一个熔化温度39.5度c .如果triple-helical胶原蛋白原骨胶原胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶消化后,获得了两个缩短乐队被识别;酶裂解大约40%的三聚。beplayapp突变体胶原是通常在细胞外基质分泌和加工速度正常。当本地i型胶原蛋白硫酸葡聚糖孵化后成立,只有正常长度的链被发现,表明纤维母细胞蛋白酶没有认识到突变引入的变更。85 -缬氨酸甘氨酸替代的影响与前所述精氨酸产生的替换相同的残渣(迪克et al ., 1991)。