在两例IV型成骨不全症(OI)中I型胶原中丝氨酸对甘氨酸的取代。OI病理生理学区域性模型的额外证据。
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Marini JC, Lewis MB，王强，陈凯杰，Orrison BM
在两例IV型成骨不全症(OI)中I型胶原中丝氨酸对甘氨酸的取代。OI病理生理学区域性模型的额外证据。
生物化学杂志，1993年2月5日;268(4):2667-73。
- PubMed ID
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8094076 (PubMed视图]
- 摘要
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在7例致死性II型成骨不全症(OI)和6例非致死性OI中，已经描述了I型胶原中丝氨酸对甘氨酸的取代。我们在这里描述两个中度严重的IV型OI病例，分别在α 1(I) Gly352和α 2(I) Gly922位点发生丝氨酸替换。在这两种情况下，通过RNA/RNA和RNA/DNA杂交的RNase A切割检测到G—>A点突变。这些病例将产生中度严重OI表型的丝氨酸取代的位置扩展到alpha 2(I)链和alpha 1(I)链的氨基端。它们的位置支持了丝氨酸替代的OI病理生理学区域模型。具有α 2(I) Gly922- >Ser的先证者具有两种I型胶原链的正常和过度修饰形式。过度修饰的形式延迟了所有CNBr肽的迁移。螺旋的热稳定性降低了4摄氏度。她未受影响的父母的成纤维细胞胶原蛋白和RNA是正常的。然而，使用白细胞DNA证明父亲是马赛克携带者。先证者的成纤维细胞的丝氨酸取代在α 1(I) Gly352合成I型前胶原链延迟电泳迁移; normally migrating forms are difficult to detect. Only alpha 1(I) CB 8 displayed delayed migration. Helix thermal stability is reduced 2 degrees C. Parental genomic DNA was normal.