在I型前胶原蛋白的α 1 (I)链的三螺旋中，丝氨酸取代甘氨酸883会产生IV型成骨不全，并在三螺旋中引入结构变化，但不会改变胶原前n蛋白酶对分子的裂解。
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李志强，李志强，李志强，李志强
在I型前胶原蛋白的α 1 (I)链的三螺旋中，丝氨酸取代甘氨酸883会产生IV型成骨不全，并在三螺旋中引入结构变化，但不会改变胶原前n蛋白酶对分子的裂解。
中华生物化学杂志，1994年12月2日;269(48):30352-7。
- PubMed ID
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7982948 (PubMed视图]
- 摘要
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由成骨不全症患者的真皮成纤维细胞分泌的I型前胶原是正常分子和翻译后过度修饰的分子的混合物。该个体在COL1A1基因上的G到a转变是杂合的，这导致亲α 1 (I)链的一个或两个链上的甘氨酸883被丝氨酸取代。含有过修饰链的分子的热稳定性比正常分子低2℃。然而，用脊椎动物胶原酶切割分子后，过度修饰的A片段(螺旋1-775残基不含取代基)的变性温度比正常分子的A片段高2℃。正常组和成骨不全组前胶原分子被原胶原n蛋白酶(EC 3.4.214.14) (n -蛋白酶)裂解率无显著性差异。在旋转阴影电子显微镜下，成骨不全症样品中的前胶原分子也与对照样品难以区分。结果表明，在前胶原蛋白的α 1 (I)链中丝氨酸取代甘氨酸，就像先前描述的天门冬氨酸取代相同的甘氨酸一样(Lightfoot, s.j.， Holmes, d.f.， Brass, A.， Grant, m.e.， Byers, p.h.， and Kadler, K. E. (1992) J. Biol。化学267,25521-25528)，可以改变三螺旋n端结构到取代位点。然而，与甘氨酸替代的天冬氨酸相比，结构变化不足以延迟n蛋白酶对前胶原的裂解，并导致温和而非致命的表型。