突变carboxy-terminal前肽的Proα1 (I)链孩子有严重的I型胶原蛋白成骨不全症(OI):可能对蛋白质折叠的影响。
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奥利弗我,汤普森EM,教皇调频,尼科尔斯AC
突变carboxy-terminal前肽的Proα1 (I)链孩子有严重的I型胶原蛋白成骨不全症(OI):可能对蛋白质折叠的影响。
哼Mutat。1996; 7(4): 318 - 26所示。
- PubMed ID
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8723681 (在PubMed]
- 文摘
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一个年轻的女孩面对严重的III型成骨不全症;她健康的母亲也有一个轻微的结缔组织疾病与蓝色sclerae和复发性关节脱臼。皮肤成纤维细胞培养孩子产生正常的和你对修改I型胶原蛋白。突变体胶原蛋白分泌不善,但正常的热稳定性。溴化氰异常蛋白质的肽图表明c端突变。母亲的细胞只有正常产生胶原蛋白。不匹配分析和广泛的互补dna测序覆盖怀疑地区没有透露任何潜在的因果变化三重螺旋域的α1 (I)或α2 (I)链。然而,考试C-propeptide序列显示两个杂合的单基地孩子的变化。,一个C - >改变苏氨酸脯氨酸在α2 (I)的残留29 C-propeptide也出现在母亲和外祖父而不是50无关的个人控制。第二,T - > C改变过去的氨基酸残基的α1 (I) C-propeptide亮氨酸脯氨酸和新创的发生影响了孩子。 This mutation highlights the importance of the C-propeptides in molecular assembly but it is not clear how such an extreme mutation causes the delay in triple helix formation indicated by the extensive over-modification and reduced secretion of the mutant type I collagen. It may inhibit intrachain disulfide bonding or possibly affect the association of the procollagen chain with an intracellular "chaperone" protein that normally assists the assembly of trimeric procollagen molecules.