古典恰当牵拉由I型胶原蛋白的突变造成的。
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Nuytinck L, M Freund, Lagae L, Pierard通用电气、Hermanns-Le T, De Paepe
古典恰当牵拉由I型胶原蛋白的突变造成的。
J哼麝猫。2000年4月,66 (4):1398 - 402。Epub 2000年3月17日。
- PubMed ID
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10739762 (在PubMed]
- 文摘
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古典恰当牵拉(EDS)的特征是皮肤超弹性,关节高流动性对企业有利,增加了瘀伤的倾向,异常疤痕。突变V型胶原蛋白、I型胶原fibrillogenesis的监管机构,已被证明是这种类型的EDS的基础。然而,到目前为止,已发现突变在只有有限数量的病人,这表明遗传异质性。在本文中,我们报告两个无关的患者古典EDS的典型特征,包括过度皮肤脆弱,在我们找到了一个相同的精氨酸- - >半胱氨酸替换在I型胶原蛋白,α1的局部位置134 (I)胶原蛋白链。精氨酸残基是高度保守的和局部的X位置Gly-X-Y三联体。因此,分子间二硫桥形成,导致I型胶原蛋白总量,保留在细胞。而替换甘氨酸残基的I型胶原蛋白总是导致成骨不全症,替换nonglycine残留的I型胶原蛋白尚未与人类疾病有关。相比之下,精氨酸- - >半胱氨酸替换II型胶原蛋白已确定在各种各样的软骨发育异常。我们的研究结果表明,突变在其他纤维胶原蛋白可以由参与古典EDS和遗传异质性的疾病。