特征的结合位点FKBP12之间的相互作用和细胞内钙释放通道。
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特征的结合位点FKBP12之间的相互作用和细胞内钙释放通道。
拱生物化学Biophys。2012年1月1;517 (1):37-42。doi: 10.1016 / j.abb.2011.11.004。Epub 2011年11月11日。
- PubMed ID
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22100703 (在PubMed]
- 文摘
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FKBP12吸收FK506结合蛋白,与1型阿诺定受体(RyR1)及其调节钙通道的活动。然而,有许多反对的报道FKBP12与其他相关的钙通道的交互,如IP(3)受体1型和3型阿诺定受体(IP (3) R1和RyR3)。此外,参与prolyl-dipeptide图案的钙通道和相应的绑定残留FKBP12仍有争议。通过下拉与重组蛋白质化验,我们提供生化证据FKBP12之间的交互和RyR1 RyR3和IP (3) R1。使用核磁共振化学位移的映射,我们表明,重要的结合残留FKBP12位于它的疏水吸收FK506绑定。一致,我们证明了吸收FK506可以竞争性抑制FKBP12之间的交互和二肽钙通道的图案。我们相信,我们的研究结果揭示了钙的绑定机制channel-FKBP12交互。