N-linked dipeptidyl的糖基化肽酶IV (CD26):对酶活性的影响,为形成和腺苷脱氨酶绑定。
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N-linked dipeptidyl的糖基化肽酶IV (CD26):对酶活性的影响,为形成和腺苷脱氨酶绑定。
蛋白质科学。2004年1月,13 (1):145 - 54。
- PubMed ID
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14691230 (在PubMed]
- 文摘
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II型跨膜丝氨酸蛋白酶dipeptidyl肽酶IV (DPPIV),也称为CD26或腺苷脱氨酶结合蛋白,是一个主要的监管机构的各种生理过程,包括免疫、炎症、神经和内分泌功能。公认,糖基化DPPIV和其他跨膜dipeptidyl肽酶是酶活性的先决条件和正确的蛋白质折叠。晶体研究DPPIV揭示清楚N-linked糖基化的九个Asn DPPIV残留。然而,每个糖基化的重要性网站二肽劈理等相关生理反应,形成二聚体,腺苷脱氨酶(ADA)绑定仍然是模糊的。介绍了个人Asn - - > Ala点突变体在细胞外的9个糖基化网站的域DPPIV(残留39 - 766)。晶体和生化数据证明N-linked糖基化DPPIV并不对其肽酶活动作出了重大贡献。dipeptidyl肽酶的动力学参数的乳沟野生型DPPIV N-glycosylation网站突变体是由使用Ala-Pro-AFC和Gly-Pro-pNA基质和不同的< 50%。DPPIV为活跃。凝胶排阻色谱分析表明,糖基化位点突变体不影响二聚作用。ADA结合高度糖基化的beta-propeller DPPIV领域,但糖基化的影响绑定以前并不确定。 Our studies indicate that glycosylation of DPPIV is not required for ADA binding. Taken together, these data indicate that in contrast to the generally accepted view, glycosylation of DPPIV is not a prerequisite for catalysis, dimerization, or ADA binding.