研究人类血浆C1 inactivator-enzyme交互。与c1互动机制,血纤维蛋白溶酶、胰蛋白酶。

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研究人类血浆C1 inactivator-enzyme交互。与c1互动机制,血纤维蛋白溶酶、胰蛋白酶。

中国投资。1975年3月,55 (3):593 - 604。

PubMed ID

123251年(在PubMed

]

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本研究探讨了分子的性质事件发生在C1抑制剂,人工等离子体抑制剂补充,kinin-forming,凝血和纤溶酶系统,与C1,血纤维蛋白溶酶、胰蛋白酶。纯化抑制剂准备了两个乐队,当检查丙烯酰胺凝胶电泳的十二烷基硫酸钠(SDS)。主要和次要的乐队的分子量为105000和96000道尔顿,分别。小组件似乎免疫和功能相同的C1抑制剂主要组件。c1和血纤维蛋白溶酶功能活动与形成1:1摩尔抑制剂和每个酶之间的复杂。这些复合物稳定SDS和尿素的存在。这两种酶的轻链提供了C1抑制剂的结合位点。复杂的形成和酶抑制发生只有本地而不是一种抑制剂通过酸处理制备变性,从而展示酶抑制剂反应构象因素的重要性。尽管C1抑制剂分子的肽键乳沟C1没有记录,发现血纤维蛋白溶酶的抑制剂降低生产的几个特点衍生品。至少有一个这些产品的保留复杂的c1和血纤维蛋白溶酶的能力。 Trypsin, which failed to form a complex with C1 inactivator, degraded the inhibitor in a limited and sequential manner with the production of nonfunctional derivatives one of which appeared structurally similar to a plasmin-induced product. These studies therefore, provide new information concerning the molecular interactions between C1 inactivator and several of the proteases which it inhibits.

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